Enzym: Nomenklatur, Kemisk Natur och Mekanism

Enzym: Nomenklatur, Kemisk Natur och Mekanism!

En av de viktigaste funktionerna hos proteiner i levande celler är att fungera som enzymer.

Ordet "enzym" introducerades första gången av Kuhne 1878. Det härleddes från det ursprungliga grekiska ordet enzymet (Gr. En-in, zyme-suede), vilket betyder "i jäst".

År 1896 lyckades Buchner att extrahera från jästcellerna en substans som var aktiv vid jäsning. Detta ämne kallades senare zymas och representerar en del av enzymsystemet involverade i jäsning. 1926 isolerades professor JB Sumner från jackbönor, med hjälp av aceton, enzymet ureas i kristallin form.

Definition:

Ett enzym kan definieras som en komplex biologisk katalysator som produceras av en levande organism i sina celler för att reglera kroppens olika fysiologiska processer. Enzymer som är funktionella utanför de levande cellerna kallas exoenzymer, t.ex. enzymer närvarande i matsmältningssaft, lysozym av tårar. Enzymer som är funktionella i levande celler är kända som endozymer, t.ex. enzymer av Krebs-cykel, glykolysens enzymer etc.

Ämnet på vilket ett enzym verkar kallas "substratet" och i allmänhet heter enzymet efter substratet genom att addera suffixet "ase" till substratet. Således är proteaser exempelvis en grupp av enzymer som verkar på proteiner, lipaser är en grupp av enzymer som verkar på lipidämnen och maltas är namnet på enzym som verkar på maltos.

Ibland anger namnet på ett enzym vilken typ av reaktion det medför. Invertas som bryter sackaros i glukos och fruktos ger till exempel inversion (detta är en process där råmaterialet som visar en typ av optisk rotation ger slutprodukter som visar motsatt typ av optisk rotation).

Nomenklatur:

En granskning av enzymnomenklaturen visar att det i många fall är både inkonsekvent och vilseledande. Det saknas också fall där olika biokemister gav olika namn för samma enzym. Denna anomali har tagits bort av Internationella kommissionen om enzymer i sin rapport 1961.

Kommissionen erkände att varje enzym ska bestå av: (1) substratets namn och (2) ett ord som slutar i "ase", vilket anger en typ av katalytisk reaktion som i succin-dehydrogenas, pyruvat-transaminas. Denna nomenklatur är exakt och systematisk, men i vissa fall är den lång och tungvridande. Det är av detta skäl de triviala namnen behålls med officiell sanktion men endast med hänvisning till deras systematiska namn.

Det moderna systemet för enzymklassificering infördes av International Union of Biochemistry (IUB) år 1961. Det grupperar enzymer i följande sex kategorier.

1. Oxidoreduktaser:

De deltar i oxidations- och reduktionsreaktioner eller överföring av elektroner. Oxidoreduktaser är av tre typer-oxidaser, dehydrogenaser och reduktaser, t.ex. cytokromoxidas (oxidiserar cytokrom), succinat dehydrogenas, nitratreduktas.

2. Transferaser:

De överför en grupp från en molekyl till en annan, t.ex. glutamat-pyruvat-transaminas (överför aminogrupp från glutamat till pyruvat under syntes av alanin). Den kemiska gruppöverföringen sker inte i Free State.

3. Hydrolaser:

De bryter upp stora molekyler till mindre med hjälp av väte- och hydroxylgrupper av vattenmolekyler. Fenomenet kallas hydrolys Matsmältningsenzymer hör till denna grupp, t.ex. amylas (hydrolys av stärkelse), sukras och laktas.

4. Lyaser:

Enzymerna orsakar klyvning, avlägsnande av grupper utan hydrolys, tillsats av grupper till dubbelbindningar eller omvända, t ex histidindecarboxylas (bryter histidin till histamin och CO ₂ ), aldolas (fruktos-1, 6-difosfat till dihydroxiacetonfosfat och glyceraldehydfosfat ).

5. Isomeraser:

Enzymerna orsakar omläggning av molekylstruktur för att åstadkomma isomera förändringar. De är av tre typer, isomeraser (aldos till ketosegrupp, vice versa som glukos 6-fosfat till fruktos-6-fosfat), epimeraser (förändring i position av en beståndsdel eller kolgrupp som xylulosfosfat till ribulosfosfat) och mutaser (skiftande positionen av sidogrupp som glukos-fosfat till glukos-l-fosfat).

6. Ligaser:

(Syntetaser). Enzymerna katalyserar bindning av två kemikalier med hjälp av energi erhållen från ATP, t ex fosfenylpyruvat PEP-karboxylas (kombinerar fosfalolpyruvat med koldioxidbildande oxaloacetat åtföljd av hydrolys av ATP.)

Det moderna systemet med enzymnomenklatur infört av International Union of Biochemistry (IUB) avser en metod att ge fyra siffror till ett givet enzym, det första talet som indikerar huvudklassen som enzymet faller i, det andra och det tredje indikerar subklassen respektive underklassen och den fjärde är enzymets serienummer i sin speciella underklass; De fyra siffrorna är åtskilda av punkter.

Således ges malik dehydrogenas enzymprovisionsnummeret (Ec. No. 1) 1.1.1.37. Den första 1 indikerar att enzymet är ett oxidoreduktas, den andra 1 indikerar att enzymet verkar på CH-OH-gruppen av givare och tredje 1 indikerar att i reaktionen som enzymet främjar fungerar NAD eller NADP som en acceptormolekyl, 37 vilken är det sista numret i serienumret som ges till detta specifika enzym är gruppen kännetecknad av egenskaper som 1.1.1 anger.

Kemisk typ av enzymer:

Alla enzymer är proteinhaltiga i naturen (Sumner, 1926) med undantag för nyligen upptäckta RNA-enzymer. Vissa enzymer kan dessutom innehålla en icke-proteinkoncern.

På grundval av skillnader i kemisk natur kan enzymerna beskrivas enligt följande:

(i) enkla enzymer

Vissa enzymer är enkla proteiner, dvs vid hydrolys, ger de endast aminosyror. Digestiva enzymer såsom pepsin, trypsin och chymotrypsin är av denna art.

(ii) konjugatensymer:

Det är ett enzym som består av två delar - en proteindel som kallas apoenzyme (t.ex. flavoprotein) och en icke-proteindel som heter kofaktor. Det fullständiga konjugerade enzymet, som består av ett apoenzyme och en kofaktor, kallas holoenzym.

Det kan endast finnas en enzymatisk aktivitet när båda komponenterna (apoenzyme och kofaktorn) är närvarande tillsammans. Kofaktorn är ibland en enkel divalent metalljon (e. £, Ca, Mg, Zn, Co, etc) och ibland en icke-proteinisk organisk förening. Vissa enzymer kräver emellertid båda typer av kofaktorer. Om kofaktorn är fast bunden till apoenzymen kallas den protetiska gruppen.

Cytokromer är till exempel enzymer som har porfyriner som deras protetiska grupper. Om i stället för att vara mer eller mindre permanent bunden till apoenzymet fäster kofaktorn sig till apoenzymen endast vid reaktionstidpunkten, kallas det ett koenzym.

(iii) Metallo-enzymer:

Metallkofaktorerna involverade i enzymreaktioner är både monovalenta (K ⁺ ) och divalenta katjoner (Mg ⁺⁺, Mn ⁺⁺, Cu ⁺⁺ ). Dessa kan löst hållas av enzymet, eller som i vissa fall gå in i molekylens sammansättning. Om metallen utgör en del av molekylen, som järn av hemoglobin eller cytokrom, kallas enzymerna metallo-enzymer.

(iv) isoenzymer (isozymer):

Vid en tidpunkt trodde man att en organism endast har ett enda enzym för ett givet steg av en metabolisk reaktion. Det upptäcktes senare att ett substrat kan påverkas av ett antal varianter av ett enzym som producerar samma produkt.

De multipelmolekylära formerna av ett enzym som förekommer i samma organism och som har en liknande substrataktivitet kallas isoenzymer eller isozymer. Över 100 enzymer är kända för att ha isoenzymer. Således har a-amylas av veteendosperm 16 isozymer, mjölksdehydrogenas har 5 isoenzymer hos människa medan alkoholdehydrogenas har 4 isozymer i majs. Isoenzymer skiljer sig i aktivitetsoptima och inhibering.

Det mest grundligt studerade isozymet är mjölksdehydrogenas (LDH) som förekommer i fem möjliga former i organen hos de flesta vertebrater som observerats genom stärkelselektroforetisk separation. Två i stort sett olika typer av LDH förekommer. En typ, som hämmas starkt av relativt låga koncentrationer av pyruvat, dominerar i hjärtat och kallas hjärta LDH.

Den andra typen, mindre lätt inhiberad av pyruvat, förekommer i många skelettmuskler och kallas sålunda muskel LDH. Hjärtat LDH består av 4 identiska underenheter, som kallas H-subenheter. Muskel LDH består av 4 identiska M-subenheter. De två typerna av subenheter, H och M, har olika aminosyrakompositioner, enzymkinetik och immunologiska egenskaper. Dessa subenheter i olika kombinationer producerar 5 isoenzymer.

De är sålunda användbara för organismer i anpassning till olika miljöförhållanden.

Enzymmechanism:

Enzymet främjar en given reaktion, men förblir oförändrad vid slutet av reaktionen. 1913 föreslog Michaelis och Menten att ett mellanliggande enzym-substratkomplex bildas under den enzymiska aktiviteten. Följande schema kan skrivas för att illustrera koncept:

Enzymer är biologiska katalysatorer som accelererar reaktionshastigheten genom att ändra de kinetiska egenskaperna. Således utövar enzymet (E) sin katalytiska roll på substratet (S) genom att bilda ett enzym-substratkomplex (ES) genom en reversibel reaktion där K ₁ är hastighetskonstanten för bildandet av ES och K ₂ är hastigheten konstant för dissociationen av ES till E och S.

Efter bildandet av ES omvandlas substrat (S) till produkterna, vilket gör enzym (E) tillgängligt för ytterligare kombination med mer substrat. Omvandlingshastigheten för ES till reaktionsprodukterna kan anges med konstant K3.

Varje enzymkatalyserad reaktion har ett karakteristiskt Km-värde, vilket är Michalies-Menten-konstanten, vilket är ett mått på enzymets och substratets tendens att kombinera med varandra.

På detta sätt är Km-värdet ett index för enzymets affinitet för sitt specifika substrat. Ökar affiniteten för ett enzym för dess substrat, desto lägre Km-värde.

Enzymer reducerar aktiveringsenergin:

Aktiveringsenergi är den minsta mängd energi som krävs av en molekyl för att delta i en reaktion. Effekten av enzymer är att sänka kraven på aktiveringsenergin och därigenom främja märkbara reaktionshastigheter vid lägre temperaturer än vad som annars skulle vara möjligt.

De katalytiska sidorna:

Enzymer är mycket större jämfört med substratmolekylerna. I ett enzym-substrat är därför substratet i kontakt med endast ett mycket litet område av den enzymiska ytan. Denna del av enzymet innefattande aminosyrarester och peptidbindningar som är i fysikalisk kontakt med substratet men som är väsentliga för katalytisk aktivitet som sammanställts utgör en aktiv plats, som för närvarande hänvisas till som den katalytiska platsen.

Exklusive katalytisk plats kan resten av enzymmolekylen vara nödvändig för att upprätthålla den korrekta tredimensionella konformationen av den katalytiska platsen eller det kan bara vara där utan någon funktionell roll.

Strukturen hos en katalytisk plats har studerats i vissa enzymer. Det är antingen en spricka på enzymet som i papain och ribonukleas eller en djup grop som i kolsyraanhydras. Oavsett form av den katalytiska platsen kan det antas att det korrekta substratet binder med det katalytiska stället som producerar ett substrat-katalytiskt ställekomplex.

Termen produktiv bindning appliceras ofta på detta komplex. Vid produktiv bindning visar både enzymer och substrat konformationsförändringar med en reduktion i aktiveringsenergi så att substratet omvandlas till en produkt.

Teorier om enzymaktivitet:

1. Lås och nyckelhypotes:

Det enzym-substratkomplex som först hypoteserades av Emil Fischer omkring 1884 antog en styv lås-och-nyckel-union mellan de två. Den del av enzymet till vilket substratet (eller substraten) kombineras när det omvandlas till en produkt kallas den aktiva platsen.

Om den aktiva platsen var styv och specifik för ett givet substrat skulle reversibiliteten av reaktionen inte inträffa, eftersom produktstrukturen skiljer sig från substratets och inte passar bra.

2. Induced-Fit Theory:

I motsats till en strikt arrangerad aktiv sida av Fischer fann Daniel E. Koshland (1973) bevis för att den aktiva ställningen för enzymer kan induceras genom nära tillvägagångssätt av substratet (eller produkten) för att genomgå en förändring i konformation som möjliggör en bättre kombination mellan de två.

Denna idé är nu allmänt känd som inducerad fitningsteori och illustreras nedan. Uppenbarligen förändras strukturen hos substratet under många fall av inducerad passform, vilket således möjliggör ett mer funktionellt enzym-substratkomplex.

Egenskaper hos enzymer:

1. Enzymens katalytiska natur har redan diskuterats i detaljer tidigare.

2. Omvändbarhet:

Teoretiskt är alla enzymkontrollerade reaktioner reversibla. Omvändbarheten är dock beroende av energibehov, tillgänglighet av reaktant, koncentration av slutprodukter och pH. Om kemiska potentialen hos reaktanter är mycket hög jämfört med produkterna, kan reaktionen endast gå vidare mot produktbildning, på grund av massagens kemiska lag. De flesta dekarboxylering och hydrolytiska reaktionerna är irreversibla.

Samma enzym underlättar fram och tillbaka rörelse av en reaktion om det bara är möjligt termodynamiskt. Ett övertygande exempel ses i vägarna för andning och fotosyntes. Enzymerna av glykolys och pentosfosfatvägar disimilerar glukos. Några av dessa enzymer arbetar i omvänd riktning i fotosyntes och bygger glukos från koldioxid och vatten.

3. Värmekänslighet:

Alla enzymer är värmekänsliga eller termolabila. De flesta enzymer fungerar optimalt mellan 25 och 35 ° C. De blir inaktiva vid frysningstemperaturer och denatureras vid 50 ° -55 ° C. Men termiska alger och bakterier är ett undantag. Deras enzymer förblir funktionella även vid 80 ° C. Enzymer av frön och sporer deatureras inte vid 60-70 ° C.

4. pH-känslig:

Varje enzym fungerar vid ett visst pH, t ex pepsin (2 pH), sukras (4-5 pH), trypsin (8, 5 pH). En förändring av pH gör enzymerna ineffektiva.

5. Särskilda åtgärder:

Enzymer visar specificitet mot substraten på vilka de utövar sin katalytiska roll. Denna unika egenskap hos enzymerna bestäms av: (1) substratmolekylens strukturella konfiguration, (2) konformationen av enzymet och (3) de aktiva eller katalytiska ställena på enzymet. Substratspecifikiteten hos enzymer är av två slag: gruppspecificitet och stereospecificitet.

Enzymer visar vanligen gruppspecificitet, dvs de anfaller bara en grupp kemiskt besläktade föreningar. Gruppspecificiteten kan vara en relativ gruppspecificitet, i vilket fall enzymet fungerar på ett antal homologa substrat.

Sålunda överför hexokinas fosfatgrupp från ATP till åtminstone 23 hexoser eller deras derivat såsom glukos, mannos, fruktos och glukosamin. Några av de gruppspecifika enzymerna uppvisar en absolut gruppspecificitet, vilket betyder att enzymet endast verkar på en enda förening och inte dess homologer. Mannos, glukokinas och fruktokinas är involverade i fosforyleringar av respektive hexoser, mannos, glukos och fruktos.

Enzymer visar också stereospecificitet mot substratet och det uppvisas med både optiska och geometriska isomerer.

(i) Om enzymet uppvisar optisk specificitet verkar den på antingen dextro (D) eller laevo (L) isomeren av föreningarna. Således oxidiserar D. aminoacidoxidas endast D. aminosyror och L. aminoacidoxidaser reagerar endast med L.-aminosyror.

(ii) Den geometriska specificiteten uppvisas mot cis- och transisomererna. Fumarsyra och äppelsyror är två geometriska isomerer. Fumarsyrahydratas verkar endast på trans-isomerfumarinsyran men inte på cis-isomermalinsyran.

6. Enzyminhibering:

Ämnen eller föreningar som minskar graden av en enzymkatalyserad reaktion är kända som inhibitorer och fenomenet beskrivs som enzyminhibering. Det finns tre typer av hämningar.

(i) Konkurrenskraftig hämning:

När en förening konkurrerar med ett substrat för den aktiva platsen på enzymproteinet och därigenom minskar den katalytiska aktiviteten hos det enzymet anses föreningen vara en konkurrerande inhibitor. Inhibering av sådana strukturella analoger (som kallas antimetaboliter), som reverseras genom att helt enkelt tillsätta mer substrat till reaktionsblandningen, är känd som kompetitiv inhibering.

Exempelvis oxiderar succinat dehydrogenas lätt bärnstenssyra till fumarsyra. Om ökande koncentrationer av malonsyra, som nära liknar bärnstenssyra i struktur, tillsättas, faller bärnstensdierhydrogenasaktiviteten kraftigt.

Inhiberingen kan nu vändas genom att i sin tur öka koncentrationen av substratbärnstensyran. Mängden inhibering i denna typ av inhibering är relaterad till (i) inhibitorkoncentration, (ii) substratkoncentration och relativa affiniteter hos inhibitor och substrat. Den inhiberande effekten är reversibel.

Oavsett om en hämmare är konkurrenskraftig eller inte kan man ta reda på det genom att konstruera Lineiveaver-Burk Plot. Konkurrenshämmare ändrar Km av enzymet eftersom de upptar de aktiva ställena. De ändrar dock inte V _max eller maxhastigheten för reaktionen.

ii) icke-konkurrenskraftig hämning:

Den typ av inhibering som inte kan reverseras genom att öka substratkoncentrationen kallas icke-konkurrerande hämning. Hämmaren kombinerar ganska starkt med en plats på enzymet annat än det aktiva stället och denna effekt övervinns inte genom att helt enkelt höja substratkoncentrationen.

Mängden inhibering vid denna typ av inhibering är relaterad till (a) inhibitorkoncentration och (b) inhibitoraffinitet för enzymet. Substratkoncentrationen har ingen effekt på detta system, och icke-konkurrerande hämmare ändrar _Vmax och inte enzymets Km.

Cyanid, azid och tungmetall som silver, kvicksilver, bly etc är några exempel på icke-konkurrerande hämmare som kombinerar eller förstör väsentliga sulfhydrylgrupper eller metallkomponenten i enzymerna.

(iii) Återhämning (slutprodukt) hämning:

När slutprodukten av en reaktion tjänar till att förhindra bildandet av en av sina egna prekursorer genom att hämma verkan av enzymet som katalyserar själva reaktionen, kallas inhiberingen återkopplingsinhibering.

Inhiberingen av omvandling av A till B med X skulle vara en sådan inhibering. Här tjänar X, den ultimata produkten av reaktionen, att förhindra bildningen av en av sina egna prekursorer (B) genom inhibering av verkan av enzym a 'som katalyserar förändringen från A till B.

I detta fall kan enzym "a" kallas pacemakern eftersom hela sekvensen är effektivt reglerad av den. Ett faktiskt exempel är bildandet av cytidintrifosfat (CTP) från asparaginsyra och karbamylfosfat i E. coli.

När en kritisk koncentration av CTP är uppbyggd sänker trifosfatet sin egen bildning genom att hämma enzymet, aspartat-transkarbamylas (ATCase), vilket katalyserar pacemakertrinnet i sin egen syntes. När koncentrationen av trifosfat sänks tillräckligt genom metaboliskt utnyttjande frisätts hämning och dess syntes förnyas.

Faktorer som påverkar enzymaktivitet och enzymkinetik:

1. Enzymkoncentration:

Hastigheten för en biokemisk reaktion stiger med ökningen av enzymkoncentration upp till en punkt som kallas begränsande eller mättnadspunkt. Utöver detta har ökningen av enzymkoncentrationen liten effekt.

2. Substratkoncentration:

Den första tillfredsställande matematiska analysen av effekten av substratkoncentration på reaktionshastigheten för enzymkatalyserad reaktion gjordes av Michaelis och Menten (1913). Med fast enzymkoncentration kommer en ökning av substratet först att resultera i en mycket snabb ökning av hastigheten eller reaktionshastigheten.

När substratkoncentrationen fortsätter att öka, ökar emellertid ökningen av reaktionshastigheten till dess att med en stor substratkoncentration observeras ingen ytterligare förändring i hastigheten. Hastigheten för reaktionen erhållen vid denna höga substratkoncentration definieras som den maximala hastigheten (Vm) för den enzymkatalyserade reaktionen under de angivna betingelserna och den initiala reaktionshastigheten som erhålles med substratkoncentrationer under mättnadsnivån kallas V.

Substratkoncentrationen som krävs för att ge halva maxhastigheten (Vm / 2) kan lätt bestämmas från ovanstående figur och är en viktig konstant i enzymkinetiken. Det definierar Michaelis konstant eller K _m . Med andra ord definieras K som substratkoncentrationen när V = ½ V _m. Under noggrant definierade temperaturförhållanden, pH och jonstyrka hos bufferten, denna konstanta Km approximerar dissociationskonstanten hos ett enzym-substratkomplex. Den ömsesidiga Km eller 1 / Km, approximerar affiniteten för ett enzym för dess substrat.

Kinetik av enzym-åtgärd:

Michaelis konstant K är av stor betydelse eftersom det ger verkningssättet för ett enzym som katalyserar en reaktion. Det bör noteras att vid låg substratkoncentration är förhållandet mellan hastighet och substrat nästan linjär och lyder i första ordens kinetik, dvs reaktionshastigheten A-> B är direkt proportionell mot substratkoncentrationen [A].

V = K '[A] låg [substrat]

Där V är den observerade hastigheten för reaktionen vid koncentrationen [A] och K 'är den specifika hastighetskonstanten. Vid hög substratkoncentration är reaktionshastigheten maximal och är oberoende av substratet [A]; följaktligen följer den nollorderkinetiken.

V _m = K 'Mättnad [Substrat]

Michaelis-Menten ekvationen som beskriver detta förhållande och också på ett tillfredsställande sätt förklarar kurvan är som följer:

V = Vm [S] / Km + [S]

Där V = initial reaktionshastighet vid given substratkoncentration [S]

Km = Michaelis konstant, mol / liter.

V _m = Högsta hastighet vid mättade substratkoncentrationer

[S] = Substratkoncentration i mol / liter

Bestämning av Km för en enzymreaktion med Michaelis-Menten ekvation är i praktiken svår. Ett resultat av denna ekvation som kallas Line-weaver-Burk-plot används ofta för en sådan bestämning.

1. Temperatur:

Ett enzym är aktivt inom ett smalt temperaturområde. Temperaturen vid vilket ett enzym visar sin högsta aktivitet kallas optimal temperatur. Enzymaktiviteten minskar över och under denna temperatur. Som katalysator visar de en ökad reaktivitet med temperatur men deras proteinhaltiga natur gör dem mottagliga för termisk denaturering över den optimala temperaturen.

2. pH:

Det pH vid vilket maximal enzymaktivitet uppstår varierar avsevärt från ett enzym till ett annat. Detta är känt som pH-optimum. Eventuellt mindre skift i någon riktning tenderar att sänka enzymaktiviteten avsevärt. Eftersom enzymer är proteiner, påverkar pH-förändringar normalt den joniska karaktären hos amino- och karboxylsyragrupperna på proteinytan och påverkar därför markant det katalytiska naturen hos ett enzym.

3. Hydrering:

Enzym fungerar maximalt under substratets förstärkta kinetiska aktivitet, eftersom den kontinuerliga fasen är högre. Därför registrerar fröerna med lågt vatteninnehåll en minimal enzymaktivitet, trots att substraten är överflödiga i dem. Vid spiring stiger den enzymaktiva aktiviteten kraftigt och detta beror på absorptionen av vatten och därmed främjande av kinetisk aktivitet hos substratmolekyler.

koenzymer:

I cellfysiologi fullbordas många enzymatiska reaktioner i närvaro av koenzymer. Dessa är föreningar som fungerar som enzymerna, dvs de påskyndar de biologiska reaktionerna, men de är inte proteiner som de sanna enzymerna.

Definition:

Ett koenzym kan definieras som en särskild typ av kofaktor, dvs en icke-organisk organisk förening, eller en bärarmolekyl som fungerar i samband med ett visst enzym.

Om kofaktorn är fast bunden till apoenzymen kallas den en protesgrupp; och om i stället för att vara mer eller mindre permanent bunden till apoenzymen, fäster den organiska kofaktorn sig endast på enzymproteinet vid reaktionstidpunkten, det kallas ett koenzym.

Vid cellulära processer avlägsnas väteatomer eller elektroner ibland från en förening och överförs till en annan. I alla sådana fall katalyserar ett specifikt enzym borttagningen, men ett specifikt koenzym måste också vara närvarande för att genomföra överföringen. Kozymet förenar tillfälligt med eller accepterar den borttagna gruppen av atomer och kan sedan överföra dem till en annan acceptorförening.

Kemisk typ av koenzymer:

Majoriteten av koenzymer är kemiska derivat av nukleotiderna. Mer specifikt är i de flesta koenzymer nukleotidernas kvävebasparti substituerad med en annan kemisk enhet. Denna enhet i sig är vanligtvis ett derivat av ett visst vitamin. Följande koenzymer är viktiga i cellfysiologi.

(i) Flavin-derivat eller Flavin-nukleotider (FMN och FAD)

(ii) Pyridinderivat eller Pyridin-nukleotider (NAD och NADP).

(iii) koenzym A

(iv) koenzym Q

(iv) cytokromer

(vi) Tiaminpyrofosfat

Här beskrivs endast två koenzymer.

1. Flavin-nukleotider eller flavoproteiner:

En stor grupp av respiratoriska enzymer använder som sin koaktor ett av de två derivaten av riboflavin (vitamin B ₂ ). De är flavinmononukleotid (FMN) och flavin-adenin-nukleotid (FAD).

Strukturera:

Riboflavin är en förening som består av ett ribosprotein och en flavin-del, den senare är en komplex trippelringstruktur. I celler är en fosfatgrupp kopplad till riboflavin vilket resulterar i ett nukleotidliknande komplex som är känt som flavinmononukleotid (FMN) eller riboflavinmonofosfat. Om FMN ansluter till AMP bildas en dinukleotid som är känd som flavin-adenindinukleotid (FAD).

funktioner:

Kombinationen av antingen FMN eller FAD med ett apoenzyme kallas flavoprotein (FP). Flavoproteiner katalyserade avlägsnandet av hydridjon (H-) och hydrozenjon (H ⁺ ) från en metabolit. I dessa koenzymer är det flavindelen av molekylen som ger den specifika platsen för tillfällig bindning av väte.

FMN + MH ₂ ---> FADH ₂ + M

FMN + MH ₂ ---> FMNH ₂ + M

I denna reaktion representerar MH ett substrat, FADH är den reducerade formen av FAD, och FMNH2 är den reducerade formen av FMN. En viktig vätekälla för denna reaktion är den reducerade pyridinnukleotiden.

H ⁺ + NADH + FAD ---> NAD ⁺ + FADH ₂

I samtliga fall överför reducerade flavoproteiner sina elektroner till cytokromerna.

2. Koenzym Q:

Detta enzym är en kinon, känd som ubiquinon, och finns huvudsakligen i mitokondrier men också i mikrosom och cellkärnor etc.

Strukturera:

Kozymet Q eller ubiquinon består av en kinon med en sidokedja vars längd varierar med mitokondriernas källa. I de flesta djurvävnader har kinon 10 isoprenosid-enheter i sin sidokedja och kallas koenzym Q ₁₀ .

Fungera:

Koenzymet Q är en nödvändig komponent i elektrontransportkedjan i mitokondrier. Det tjänar som en ytterligare vätebärare mellan flavinko-enzymerna (FAD och FMN) och cytokromerna.

Q + FADH ₂ ---> QH ₂ + FAD

Minskad (QH ₂ ) överför dess elektroner till cytokrom b i mitokondrier.